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Proteína aglutinación una causa probable de la ELA, Cornell químicos dicen
Una serie de estudios realizados por investigadores de la Universidad de Cornell revela un fuerte posible causa de la esclerosis lateral amiotrófica (ELA): aglutinación de proteínas.
En un comunicado de prensa publicado en el sitio web de la Universidad de Cornell, el jueves 23 de octubre, tres químicos han trabajado en una serie de estudios que tuvo como objetivo determinar la relación entre un determinado tipo de actividad de la proteína y el desarrollo de la ELA.
Profesor de Química y Biología Química Brian Crane fue el autor principal del primer estudio y actuó como co-autor en un seguimiento que involucró a una tecnología llamada espectroscopia. Crane y Jack Freed, quien trabaja como profesor de química física de la citada universidad, y luego colaboró con el Centro Nacional de Tecnología Biomédica Avanzada ESR director asociado Petr Borbat.
El primer estudio giraba en torno al concepto y el uso de un tipo especial de método espectroscópico llamada pulsada dipolar ESR (resonancia de espín electrónico). Fue publicado más tarde en Biophysical Journal el 7 de octubre Siete días después, lanzaron un documento de seguimiento, en colaboración con investigadores del Instituto de Investigación Scripps, en esta ocasión se centra en el uso de la tecnología en el establecimiento de la relación entre la agregación de proteínas y los síntomas de la ELA. Apareció en PNAS el 14 de octubre.
Basado en sus estudios y el uso de la tecnología, descubrieron que la desestabilización de la estructura de la proteína de SOD1 puede ser una de las principales causas de la degeneración de las neuronas que entonces conduce al desarrollo de la ELA. SOD1 es rica en cobre, que actúa como un escudo protector contra estas neuronas para que no sufren de daño oxidativo.
La estructura de la proteína se somete a ciertas mutaciones, que luego conduce a movimientos de proteínas aumentadas y luego la agregación o aglutinación, que definitivamente no es ideal para cualquier célula sana.
Aunque ya existían estudios previos que establecieron el vínculo entre las mutaciones ELA y SOD1, no fueron capaces de identificar correctamente las diferencias entre las estructuras de las proteínas mutadas y normales. La tecnología utilizada por estos químicos de la Universidad de Cornell, por primera vez estableció esas diferencias, ya que fueron capaces de ver cómo estas proteínas interactúan o se comunican entre sí y cómo las mutaciones se correlacionan directamente con los síntomas ofALS grado.
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